Preview

Журнал анатомии и гистопатологии

Расширенный поиск

Плазмолемма эритроцитов и ее изменения в течение жизни клеток

https://doi.org/10.18499/2225-7357-2021-10-2-62-72

Аннотация

Статья посвящена обзору литературы по вопросам структурно-функциональной организации плаз-молеммы эритроцитов и ее перестроек в различные периоды жизни клеток. В отсутствии ядра и органелл плазмолемма является единственным структурным элементом эритроцитов, вовлеченным во все процессы их жизнедеятельности. Плазмолемма поддерживает дисковидную форму эритроцита, обеспечивает его способность к обратимой деформации, сохраняет внутриклеточный гомеостаз, участвует в транспорте газов и энергетическом обмене, а также переносит на своей поверхности гормоны, ферменты, антитела, медикаменты  и  другие  вещества.  Полифункциональность  плазмолеммы  обеспечивается  особенностями  ее липидного, белкового и углеводного состава, а также наличием уникального цитоскелета, морфологиче-ски связанного с эритроцитарной мембраной. Плазмолемма претерпевает значительные изменения в течение жизни эритроцитов, а именно, при созревании ретикулоцитов, в процессе функционирования, старения и гибели клеток. Биохимические перестройки плазмолеммы служат триггерами таких событий как везикуляция мембраны, эриптоз, элиминация сенильных эритроцитов макрофагами. Возрастные изменения плазмолеммы эритроцита носят адаптивный характер и направлены на поддержание клеточного го-меостаза  и  функциональной  активности  этих  форменных  элементов  на  протяжении  четырехмесячного пребывания в кровотоке.

Об авторах

Т. В. Боронихина
ФГАОУ ВО «Первый Московский государственный медицинский университет им. И.М. Сеченова» Минздрава России (Сеченовский Университет), Москва
Россия

Боронихина Татьяна Владимировна

 ул.  Трубецкая,  8/2,  Москва, 119992



Т. А. Ломановская
ФГАОУ ВО «Первый Московский государственный медицинский университет им. И.М. Сеченова» Минздрава России (Сеченовский Университет), Москва
Россия


А. Н. Яцковский
ФГАОУ ВО «Первый Московский государственный медицинский университет им. И.М. Сеченова» Минздрава России (Сеченовский Университет), Москва
Россия


Список литературы

1. Боровская М.К. Кузнецова Э.Э., Горохова В.Г., и др. Структурно-функциональная характеристика мембраны эритроцита и ее изменения при патологии разного генеза. Бюллетень ВСНЦ СО РАМН. 2010;3(73):334–54

2. Ващенко В.И., Вильянинов В.Н., Скрипай Л.А., Сороколетова Е.Ф. Везикуляция эритроцитов человека и ее роль в донорских эритросодержащих компонентах. Вестник российской военно-медицинской академии. 2020; 1(69):173–9

3. Иванова О.Ю. Телегина О.В., Конопля А.А., Рыбников В.Н. Коррекция иммунных нарушений и изменение белково-липидного спектра мембран циркулирующих эритроцитов при аденомиозе. Журнал акушерства и женских болезней. 2018;67(6):13–23

4. Рагулина В.А., Долгарева С.А., Конопля Н.А., Суняйкина О.А., Бушмина О.Н. Белково-липидный спектр мембраны и внутриклеточный метаболизм эритроцитов при экспериментальном остром деструктивном панкреатите; коррекция нарушений производными 3-оксипиридина. Вестник новых медицинских технологий. 2016;23(4):71–8

5. Рагулина В.А. Влияние некоторых производных 3-гидрощксипиридина на содержание белков и липидов мембраны эритроцитов при экспериментальной острой ишемии печени. В мире научных открытий. 2016;76(4):27–41

6. Суняйкина О.А. Конопля Н.А., Сергеева С.Л., Барсук А.А. Белково-липидный состав мембраны и метаболизм эритроцитов при хроническом эндометрите. В мире научных открытий. 2017;9(2):24–40

7. Суняйкина О.А., Шульгинова А.А., Быстрова Н.А., Хорлякова О.В.Коррекция нарушений содержания и соотношения белков и липидов в мембране эритроцитов при дисциркуляторной энцефалопатии на различных стадиях заболевания. Вестник смоленской государственной медицинской академии. 2017;16(1):49–56

8. Чумакова С.П., Уразова О.И., Зима А.П., и др.Особенности физиологии эритроцитов. Гемолиз и эриптоз. Гематология и трансфузиоло-гия. 2018; 63(4): 343–51

9. Alper SL.Genetic Diseases of PIEZO1 and PIEZO2 Dysfunction. Current Topics in Membranes. 2017;79:97–134. doi: 10.1016/bs.ctm.2017.01.001

10. Andolfo I, Russo R, Gambale A, Iolascon A. New insights on hereditary erythrocyte membrane defects. Haematologica. 2016 Oct 18;101(11):1284–94. doi: 10.3324/haematol.2016.142463

11. Aoki T. A Comprehensive Review of Our Current Understanding of Red Blood Cell (RBC) Glycoproteins. Membranes. 2017 Sep 29;7(4):56. doi: 10.3390/membranes7040056

12. Asaro RJ, Zhu Q, Cabrales P. Erythrocyte Aging, Protection via Vesiculation: An Analysis Methodology via Oscillatory Flow. Frontiers in Physiology. 2018 Nov 16;9:1607. doi: 10.3389/fphys.2018.01607

13. Asaro RJ, Zhu Q. Vital erythrocyte phenomena: what can theory, modeling, and simulation offer? Biomechanics and Modeling in Mechanobiology. 2020 Feb 10;19(5):1361–88. doi: 10.1007/s10237-020-01302-x

14. Badior KE, Casey JR. Molecular mechanism for the red blood cell senescence clock. IUBMB Life. 2017 Dec 14;70(1):32–40. doi: 10.1002/iub.1703

15. Bernhardt I, Nguyen DB, Wesseling MC, Kaestner L. Intracellular Ca2+ Concentration and Phosphatidylserine Exposure in Healthy Human Erythrocytes in Dependence on in vivo Cell Age. Frontiers in Physiology. 2020 Jan 10;10:1629. doi: 10.3389/fphys.2019.01629

16. Bevers EM, Williamson PL. Getting to the Outer Leaflet: Physiology of Phosphatidylserine Exposure at the Plasma Membrane. Physiological Reviews. 2016 Apr;96(2):605–45. doi: 10.1152/physrev.00020.2015

17. Bissinger R, Bhuyan AAM, Qadri SM, Lang F.Oxidative stress, eryptosis and anemia: a pivotal mechanistic nexus in systemic diseases. The FEBS Journal. 2018 Aug 18;286(5):826–54. doi: 10.1111/febs.14606

18. Blanc L, Vidal M. Reticulocyte membrane remodeling: contribution of the exosome pathway. Current Opinion in Hematology. 2010 Feb;17(3):177–83. doi: 10.1097/MOH.0b013e328337b4e3

19. Briglia M, Rossi MA, Faggio C. Eryptosis: Ally or Enemy. Current Medicinal Chemistry. 2017 May 3;24(9):937–42. doi: 10.2174/0929867324666161118142425

20. Ciana A, Achilli C, Minetti G. Spectrin and Other Membrane-Skeletal Components in Human Red Blood Cells of Different Age. Cellular Physiology and Biochemistry [Internet]. 2017 [cited 2020 Nov 16];42(3):1139–52. doi: 10.1159/000478769

21. Conrard L, Stommen A, Cloos A-S, Steinkühler J, Dimova R, Pollet H, et al.Spatial Relationship and Functional Relevance of Three Lipid Domain Populations at the Erythrocyte Surface. Cellular Physiology and Biochemistry. 2018;51(4):1544–65. doi: 10.1159/000495645

22. Franco R, Navarro G, Martínez-Pinilla E.Antioxidant Defense Mechanisms in Erythrocytes and in the Central Nervous System. Antioxidants. 2019 Feb 18;8(2):46. doi: 10.3390/antiox8020046

23. Gabreanu GR, Angelescu S. Erythrocyte membrane in type 2 diabetes mellitus. Discoveries. 2016 Jun 30;4(2):e60. doi: 10.15190/d.2016.7

24. Gallagher PG.Disorders of erythrocyte hydration. Blood. 2017 Dec 21;130(25):2699–708. doi: 10.1182/blood-2017-04-590810

25. Gautier E-F, Leduc M, Cochet S, Bailly K, Lacombe C, Mohandas N, et al. Absolute proteome quantification of highly purified populations of circulating reticulocytes and mature erythrocytes. Blood Advances. 2018 Oct 16;2(20):2646–57. doi: 10.1182/bloodadvances.2018023515

26. Ghashghaeinia M, Köberle M, Mrowietz U, Bernhardt I. Proliferating tumor cells mimick glucose metabolism of mature human erythrocytes. Cell Cycle. 2019 Jun 3;18(12):1316–34. doi: 10.1080/15384101.2019.1618125

27. Gokhin DS, Nowak RB, Khoory JA, Piedra A de la, Ghiran IC, Fowler VM. Dynamic actin filaments control the mechanical behavior of the human red blood cell membrane. Pollard TD, editor. Molecular Biology of the Cell. 2015 May;26(9):1699–710. doi: 10.1091/mbc.E14-12-1583

28. Gusev GP, Govekar R, Gadewal N, Agalakova NI.Understanding quasi-apoptosis of the most numerous enucleated components of blood needs detailed molecular autopsy. Ageing Research Reviews. 2017 May;35:46–62. doi: 10.1016/j.arr.2017.01.002

29. Hoehn RS, Jernigan PL, Chang AL, Edwards MJ, Pritts TA. Molecular mechanisms of erythrocyte aging. Biological Chemistry. 2015 Jun 1;396(6-7):621–31. doi: 10.1515/hsz-2014-0292

30. Huisjes R, Bogdanova A, van Solinge WW, Schiffelers RM, Kaestner L, van Wijk R.Squeezing for Life –Properties of Red Blood Cell Deformability. Frontiers in Physiology. 2018 Jun 1;9:656. doi: 10.3389/fphys.2018.00656

31. Iglesias-Fernandez J, Quinn PJ, Naftalin RJ, Domene C. Membrane Phase-Dependent Occlusion of Intramolecular GLUT1 Cavities Demonstrated by Simulations. Biophysical Journal. 2017 Mar;112(6):1176–84. doi: 10.1016/j.bpj.2017.01.030

32. Iolascon A, Andolfo I, Russo R. Advances in understanding the pathogenesis of red cell membrane disorders. British Journal of Haematology. 2019 Jul 31;187(1):13–24. doi: 10.1111/bjh.16126

33. Jeican II, Matei H, Istrate A, Mironescu E, Bâlici Ş. Changes observed in erythrocyte cells exposed to an alternating current. Medicine and Pharmacy Reports. 2017 Apr 26;90(2):154–60. doi: 10.15386/cjmed-696

34. Kim J, Lee H, Shin S. Advances in the measurement of red blood cell deformability: A brief review. Journal of Cellular Biotechnology [Internet]. 2015 Jul 16 [cited 2020 Apr 8];1(1):63–79. doi: 10.3233/JCB-15007

35. Kosmachevskaya OV, Topunov AF. Alternate and Additional Functions of Erythrocyte Hemoglobin. Biochemistry (Moscow). 2018 Dec;83(12-13):1575–93. doi: 10.1134/s0006297918120155

36. Lang F, Lang E, Föller M. Physiology and Pathophysiology of Eryptosis. Transfusion Medicine and Hemotherapy [Internet]. 2012 Oct 1 [cited 2020 Dec 1];39(5):308–14. doi: 10.1159/000342534

37. Larson MC, Karafin MS, Hillery CA, Hogg N.Phosphatidylethanolamine is progressively exposed in RBCs during storage. Transfusion Medicine. 2017 Jan 30;27(2):136–41. doi: 10.1111/tme.12382

38. Leonard C, Conrard L, Guthmann M, Pollet H, Carquin M, Vermylen C, et al. Contribution of plasma membrane lipid domains to red blood cell (re)shaping. Scientific Reports. 2017 Jun 27;7(1). doi: 10.1038/s41598-017-04388-z

39. Lew VL, Tiffert T. On the Mechanism of Human Red Blood Cell Longevity: Roles of Calcium, the Sodium Pump, PIEZO1, and Gardos Channels. Frontiers in Physiology. 2017 Dec 12;8. doi: 10.3389/fphys.2017.00977

40. Li H, Lykotrafitis G. Erythrocyte Membrane Model with Explicit Description of the Lipid Bilayer and the Spectrin Network. Biophysical Journal. 2014 Aug;107(3):642–53. doi: 10.1016/j.bpj.2014.06.031

41. Lutz HU. Naturally Occurring Anti-Band 3 Antibodies in Clearance of Senescent and Oxidatively Stressed Human Red Blood Cells. Transfusion Medicine and Hemotherapy. 2012;39(5):321–7. doi: 10.1159/000342171

42. Lux SE. Anatomy of the red cell membrane skeleton: unanswered questions. Blood. 2016 Jan 14;127(2):187–99. doi: 10.1182/blood-2014-12-512772

43. Monesterolo NE, Nigra AD, Campetelli AN, Santander VS, Rivelli JF, Arce CA, et al. PMCA activity and membrane tubulin affect deformability of erythrocytes from normal and hypertensive human subjects. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes. 2015 Nov;1848(11):2813–20. doi: 10.1016/j.bbamem.2015.08.011

44. Narla J, Mohandas N. Red cell membrane disorders. International Journal of Laboratory Hematology]. 2017 Apr 26;39(1):47–52. doi: 10.1111/ijlh.12657

45. Nigra AD, Santander VS, Dircio-Maldonado R, Amaiden MR, Monesterolo NE, Flores-Guzmán P, et al. Tubulin is retained throughout the human hematopoietic/erythroid cell differentiation process and plays a structural role in sedimentable fraction of mature erythrocytes. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 2017 Oct;91:29–36. doi: 10.1016/j.biocel.2017.08.012

46. Nigra AD, Casale CH, Santander VS. Human erythrocytes: cytoskeleton and its origin. Cellular and Molecular Life Sciences. 2019 Oct 25;77(9):1681–94. doi: 10.1007/s00018-019-03346-4

47. Pretorius E. Erythrocyte deformability and eryptosis during inflammation, and impaired blood rheology. Clinical Hemorheology and Microcirculation. 2018 Aug 16;69(4):545–50. doi: 10.3233/ch-189205

48. Repsold L, Joubert AM. Eryptosis: An Erythrocyte’s Suicidal Type of Cell Death. BioMed Research International. 2018;3:1–10. doi: 10.1155/2018/9405617

49. Reithmeier RAF, Casey JR, Kalli AC, Sansom MSP, Alguei Y, Iwata S. Band 3, the human red cell chloride/bicarbonate anion exchanger (AE1, SLC4A1), in a structural context. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) -Biomembranes [Internet]. 2016 Jul 1;1858(7):1507–32. doi: 10.1016/j.bbamem.2016.03.030

50. Rivera-Santiago R, Harper SL, Sriswasdi S, Hembach P, Speicher DW. Full-Length Anion Exchanger 1 Structure and Interactions with Ankyrin-1 Determined by Zero Length Crosslinking of Erythrocyte Membranes. Structure. 2017 Jan;25(1):132–45. doi: 10.1016/j.str.2016.11.017

51. Trybus M, Niemiec L, Biernatowska A, Hryniewicz-Jankowska A, Sikorski AF. MPP1-based mechanism of resting state raft organization in the plasma membrane. Is it a general or specialized mechanism in erythroid cells? Folia Histochemica et Cytobiologica. 2019 Jul 4;57(2):43–55. doi: 10.5603/FHC.a2019.0007

52. Zarà M, Guidetti GF, Camera M, Canobbio I, Amadio P, Torti M, et al. Biology and Role of Extracellular Vesicles (EVs) in the Pathogenesis of Thrombosis. International Journal of Molecular Sciences. 2019 Jun 11;20(11):2840.

53. Zhu Q, Salehyar S, Cabrales P, Asaro RJ.Prospects for Human Erythrocyte SkeletonBilayer Dissociation during Splenic Flow. Biophysical Journal. 2017 Aug;113(4):900–12. doi: 10.1016/j.bpj.2017.05.052

54. Westerman M, Porter JB. Red blood cell-derived microparticles: An overview. Blood Cells, Molecules, and Diseases. 2016 Jul;59:134–9. doi: 10.1016/j.bcmd.2016.04.003


Рецензия

Для цитирования:


Боронихина Т.В., Ломановская Т.А., Яцковский А.Н. Плазмолемма эритроцитов и ее изменения в течение жизни клеток. Журнал анатомии и гистопатологии. 2021;10(2):62-72. https://doi.org/10.18499/2225-7357-2021-10-2-62-72

For citation:


Boronikhina T.V., Lomanovskaya T.A., Yatskovskii A.N. Erythrocyte Plasmalemma and Its Changes During the Cell Lifespan. Journal of Anatomy and Histopathology. 2021;10(2):62-72. (In Russ.) https://doi.org/10.18499/2225-7357-2021-10-2-62-72

Просмотров: 933


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2225-7357 (Print)