Тучные клетки и фибриллогенез коллагена в условиях невесомости

Цель работы – изучение участия тучных клеток кожи мышей C57BL/6J в механизмах фибриллогенеза под влиянием невесомости.

Материал и методы. Проводили гистохимическое исследование кожи латеральной поверхности бедра мышей линии C57BL/6J, экспонированных в течение 21–24 сут на борту Международной космической станции, а также животных контрольных групп – виварийного, базального и наземного. Детекция тучных клеток с оценкой участия секретома в процессах фибриллогенеза коллагена проводилась после использования протоколов раздельного и комбинированного гистохимического окрашивания раствором Гимза и импрегнации серебра. Анализ микропрепаратов проводился с использованием аппаратнопрограммного комплекса на основе исследовательского микроскопа ZEISS Axio Imager.А2 (Carl Zeiss, Germany).

Результаты. Условия невесомости приводили к активизации либерализации компонентов секретома ТК во внеклеточный матрикс (количество дегранулированных форм достоверно возрастало до 61.5±3.3% по сравнению с показателями контрольных групп), изменению гистотопографической локализации, уменьшению интрацитоплазматического содержания крупных гранул, снижению кооперации с клетками фибробластического дифферона и интенсивности фибриллогенеза, урежению солокализации с ретикулярными волокнами дермы кожи, а также к модификации внутрипопуляционного взаимодействия. Обсуждаются возможные молекулярно-клеточные причины изменения активности фибриллогенеза и полимеризации молекул тропоколлагена в надмолекулярные волокнистые структуры в соединительной ткани кожи на борту Международной космической станции.

Заключение. Пребывание в невесомости вызывало возрастание секреторной активности тучных клеток кожи, моделировало процессы межклеточного сигналлинга с другими представителями специфического тканевого микроокружения и приводило к ослаблению фибриллогенеза коллагена.

1. Атякшин Д.А. Гистохимические подходы к оценке участия тучных клеток в регуляции состояния волокнистого компонента межклеточного матрикса соединительной ткани кожи. Журнал анатомии и гистопатологии. 2018; 7(3):100–12 doi: 10.18499/2225-7357-2018-7-3-100112

2. Гурьева Т.С., Дадашева О.А., Медникова Е.И. и др. Гистогенез внутренних органов эмбрионов японского перепела, развившихся в условиях невесомости. Авиакосмическая и экологическая медицина. 2009; 43(6):8–13

3. Мамаев А.Н. Основы медицинской статистики. М.: Практическая медицина; 2011: 121

4. Микроскопическая техника: руководство / под ред. Д.С. Саркисова, Ю.Л. Перова. М.: Медицина; 1996: 544

5. Омельяненко Н.П., Слуцкий Л.И. Соединительная ткань (гистофизиология и биохимия): под ред. акад. РАН и РАМН С.П.Миронова. М.: Известия; 2009: 380

6. Atiakshin D, Buchwalow I, Samoilova V, Tiemann M. Tryptase as a polyfunctional component of mast cells. Histochemistry and Cell Biology. 2018 Mar 12;149(5):461–77. doi: 10.1007/s00418018-1659-8

7. Atiakshin D, Buchwalow I, Tiemann M. Mast cell chymase: morphofunctional characteristics. Histochemistry and Cell Biology. 2019 Aug 8; doi: 10.1007/s00418-019-01803-6

8. Canty EG, Lu Y, Meadows RS, Shaw MK, Holmes DF, Kadler KE. Coalignment of plasma membrane channels and protrusions (fibripositors) specifies the parallelism of tendon. The Journal of Cell Biology. 2004 May 24;165(4):553–63. doi: 10.1083/jcb.200312071

9. Canty EG. Procollagen trafficking, processing and fibrillogenesis. Journal of Cell Science. 2005 Apr 1;118(7):1341–53. doi: 10.1242/jcs.01731

10. Espinosa E, Valitutti S. New roles and controls of mast cells. Current Opinion in Immunology. 2018 Feb;50(50):39–47. doi: 10.1016/j.coi.2017.10.012

11. Fan S-Q, Cai J-L, Qin L-Y, Wang Z-H, Liu Z-Z, Sun M-L. Effect of Heparin on Production of Transforming Growth Factor (TGF)-??1 and TGF??1 mRNA Expression by Human Normal Skin and Hyperplastic Scar Fibroblasts. Annals of Plastic Surgery. 2008 Mar;60(3):299–305. doi: 10.1097/sap.0b013e318061d310

12. Fedorova EA, Sufieva DA, Grigorev IP, Korzhevskii DE. Mast Cells of the Human Pineal Gland. Advances in Gerontology. 2019 Jan;9(1):62–6. doi: 10.1134/s2079057019010053

13. Ghazanfari S, Khademhosseini A, Smit TH. Mechanisms of lamellar collagen formation in connective tissues. Biomaterials. 2016 Aug;97:74– 84. doi: 10.1016/j.biomaterials.2016.04.028

14. Harris JR, Lewis RJ. The collagen type I segment long spacing (SLS) and fibrillar forms: Formation by ATP and sulphonated diazo dyes. Micron. 2016 Jul;86:36–47. doi: 10.1016/j.micron.2016.04.008

15. Kadler KE, Hill A, Canty-Laird EG. Collagen fibrillogenesis: fibronectin, integrins, and minor collagens as organizers and nucleators. Current Opinion in Cell Biology. 2008 Oct;20(5):495–501. doi: 10.1016/j.ceb.2008.06.008

16. Kulke M, Geist N, Friedrichs W, Langel W. Molecular dynamics simulations on networks of heparin and collagen. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics. 2017 Mar 25;85(6):1119– 30. doi: 10.1002/prot.25277

17. Loo RW, Goh JB, Cheng CCH, Su N, Goh MC. Synthesis of Native, Fibrous Long Spacing and Segmental Long Spacing Collagen. Journal of Visualized Experiments. 2012 Sep 20;(67).. doi: 10.3791/4417

18. Olivera A, Beaven MA, Metcalfe DD. Mast cells signal their importance in health and disease. Journal of Allergy and Clinical Immunology. 2018 Aug;142(2):381–93. doi: 10.1016/j.jaci.2018.01.034

19. Rainey JK, Wen CK, Goh MC. Hierarchical as sembly and the onset of banding in fibrous long spacing collagen revealed by atomic force microscopy. Matrix Biology. 2002 Dec;21(8):647–60. doi: 10.1016/s0945-053x(02)00101-4

20. Redegeld FA, Yu Y, Kumari S, Charles N, Blank U. Non-IgE mediated mast cell activation. Immunological Reviews. 2018 Feb 12;282(1):87–113. doi: 10.1111/imr.12629