Preview

Журнал анатомии и гистопатологии

Расширенный поиск

Свойства тканенеспецифической щелочной фосфатазы семенников млекопитающих

https://doi.org/10.18499/2225-7357-2026-15-1-95-104

Аннотация

Ферментативные системы живых организмов катализируют биохимические реакции и являются важным компонентом функционирования органов и систем. Щелочная фосфатаза (ЩФ) локализована на плазматических мембранах клеток и катализирует гидролиз фосфоэфирной связи. Этот фермент обнаружен в печени, костях, почках, кишечнике, плаценте и во многих других органах и тканях. Уровни активности ЩФ могут изменяться при различных заболеваниях. Несмотря на универсальность механизма действия, функция ЩФ изучена недостаточно. Приведена характеристика изоферментов ЩФ как тканенеспецифической, так и тканеспецифических: кишечной, зародышевой, плацентарной. Выполнен анализ литературных данных по изучению функции тканенеспецифической ЩФ в кальцификации костей, в накоплении клетками жировой ткани триглицеридов, в эмбриональном развитии и при сперматогенезе. В обзоре представлен анализ данных о локализации ЩФ в семенниках млекопитающих. ЩФ выявлена в перитубулярных клетках семенных канальцев, в сперматогониях. Слабая реактивность на ЩФ была в клетках Сертоли. Фермент имеет видовую специфичность: его обнаружили в семенниках крыс, мышей, собак, морских свинок и яичках человека. У хомяков, кроликов, летучих мышей ЩФ нет. Охарактеризована молекулярная структура ЩФ и ее свойства по отношению к стандартным ингибиторам. Однако влияние фермента на дифференцировку первичных половых клеток, на созревание клеток сперматогенеза в семенниках млекопитающих не изучено. Необходимо проведение дальнейших исследований по установлению роли ЩФ в физиологии клеток и тканей репродуктивной системы, включая мейоз половых клеток.

Об авторах

Е. А. Пономаренко
Российский научный центр хирургии им.акад. Б.В. Петровского
Россия

Пономаренко Елена Алексеевна – канд. мед. наук, старший научный сотрудник лаборатории иммуноморфологии воспаления НИИ морфологии человека им. акад. А.П. Авцына

пер. Абрикосовский, 2, Москва, 119991

 



В. А. Мхитаров
Российский научный центр хирургии им.акад. Б.В. Петровского
Россия

Мхитаров Владимир Аршакович – канд. биол. наук, ведущий научный сотрудник лаборатории иммуноморфологии воспаления НИИ морфологии человека им. акад. А.П. Авцына

Москва



К. А. Артемьева
Российский научный центр хирургии им.акад. Б.В. Петровского
Россия

Артемьева Ксения Александровна – канд. мед. наук, ведущий научный сотрудник лаборатории патологии репродукции НИИ морфологии человека им. акад. А.П. Авцына

Москва



Е. В. Кузнецова
Российский научный центр хирургии им.акад. Б.В. Петровского
Россия

Кузнецова Екатерина Владимировна – канд. биол. наук, старший научный сотрудник лаборатории патологии репродукции НИИ морфологии человека им. акад. А.П. Авцына

Москва



Е. И. Гоуфман
Российский научный центр хирургии им.акад. Б.В. Петровского
Россия

Гоуфман Евгений Иосифович – канд. мед. наук, старший научный сотрудник лаборатории патологии репродукции НИИ морфологии человека им. акад. А.П. Авцына

Москва



А. В. Лопухов
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Россия

Лопухов Антон Владимирович – канд. хим. наук, доцент кафедры химической энзимологии

Москва



Н. Л. Клячко
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Россия

Клячко Наталья Львовна – д-р. хим. наук, профессор, зав. кафедрой химической энзимологии

Москва



О. В. Макарова
Российский научный центр хирургии им.акад. Б.В. Петровского
Россия

Макарова Ольга Васильевна – д-р. мед. наук, профессор, зав. лабораторией иммуноморфологии воспаления НИИ морфологии человека им. акад. А.П. Авцына

Москва



Список литературы

1. Ali AT, Penny CB, Paiker JE, van Niekerk C, Smit A, Ferris WF, et al Alkaline phosphatase is involved in the control of adipogenesis in the murine preadipocyte cell line, 3T3-L1. Clin Chim Acta. 2005 Apr;354(1-2):101-9. doi: 10.1016/j.cccn.2004.11.026.

2. Bisswanger. Prakticheskaya ehnzimologiya. Germany: Wiley-VCH Verlag & Co. KGaA; 2011.360. https://doi.org/10.1002/9783527659227.

3. Bodansky O, Schwartz MK. Comparative effects of l-histidine on the activities of 5'- nucleotidase and alkaline phosphatase. The Journal of biological chemistry. 1963;238:3420-3427.

4. Borgers M. The cytochemical application of new potent inhibitors of alkaline phosphatases. The journal of histochemistry and cytochemistry : official journal of the Histochemistry Society. 1973;21(9):812-824. https://doi.org/10.1177/21.9.812.

5. Borosky GL. Catalytic activity of human placental alkaline phosphatase (PLAP): insights from a computational study. The journal of physical chemistry B. 2014;118(49):14302-14313. https://doi.org/10.1021/jp511221c.

6. Chang CH, Angellis D, Fishman WH. Presence of the rare D-variant heat-stable, placental-type alkaline phosphatase in normal human testis. Cancer research. 1980;40(5):1506-1510.

7. Chapin RE, Phelps JL, Miller BE, Gray TJ. Alkaline phosphatase histochemistry discriminates peritubular cells in primary rat testicular cell culture. Journal of andrology. 1987;8(3):155-61. https://doi.org/10.1002/j.1939-4640.1987.tb02427.x.

8. Choi H, Kim TH, Yun CY, Kim JW, Cho ES. Testicular acid phosphatase induces odontoblast differentiation and mineralization. Cell and tissue research. 2016;364(1):95-103. https://doi.org/10.1007/s00441-015-2310-9.

9. Fernley HN, Walker PG. Inhibition of alkaline phosphatase by L-phenylalanine. The Biochemical journal. 1970;116(3):543-544. https://doi.org/10.1042/bj1160543.

10. Fishman W, Sie HG. L-homoarginine; an inhibitor of serum "bone and liver" alkaline phosphatase. Clinica chimica acta; international journal of clinical chemistry. 1970;29(2):339-341. https://doi.org/10.1016/0009-8981(70)90057-4.

11. Garimella R, Bi X, Anderson HC, Camacho NP. Nature of phosphate substrate as a major determinant of mineral type formed in matrix vesiclemediated in vitro mineralization: An FTIR imaging study. Bone. 2006;38(6):811-817. https://doi.org/10.1016/j.bone.2005.11.027.

12. Harrison G, Shapiro IM, Golub EE. The phosphatidylinositol-glycolipid anchor on alkaline phosphatase facilitates mineralization initiation in vitro. Journal of bone and mineral research : the official journal of the American Society for Bone and Mineral Research. 1995;10(4):568-573. https://doi.org/10.1002/jbmr.5650100409.

13. Ho AM, Johnson MD, Kingsley DM. Role of the mouse ank gene in control of tissue calcification and arthritis. Science (New York, NY). 2000;289(5477):265-270. https://doi.org/10.1126/science.289.5477.265.

14. Hoylaerts MF, Manes T, Millán JL. Molecular mechanism of uncompetitive inhibition of human placental and germ-cell alkaline phosphatase. Biochem J. 1992 Aug 15;286 ( Pt 1)(Pt 1):23-30. doi: 10.1042/bj2860023.

15. Kornblatt MJ, Klugerman A, Nagy F. Characterization and localization of alkaline phosphatase activity in rat testes. Biology of reproduction. 1983;29(1):157-164. https://doi.org/10.1095/biolreprod29.1.157.

16. Kurimoto K, Yabuta Y, Ohinata Y, Shigeta M, Yamanaka K, Saitou M. Complex genome-wide transcription dynamics orchestrated by Blimp1 for the specification of the germ cell lineage in mice. Genes & development. 2008;22(12):1617-1635. https://doi.org/10.1101/gad.1649908.

17. Kutzler MA, Solter PF, Hoffman WE, Volkmann DH. Characterization and localization of alkaline phosphatase in canine seminal plasma and gonadal tissues. Theriogenology. 2003;60(2):299- 306. https://doi.org/10.1016/s0093-691x(02)01366-3.

18. Lepire ML, Ziomek CA. Preimplantation mouse embryos express a heat-stable alkaline phosphatase. Biology of reproduction. 1989;41(3):464- 473. https://doi.org/10.1095/biolreprod41.3.464.

19. Lewin LM, Golan R, Soffer Y, Kaufman S, Yulzary Y, Zaidman J. Alkaline phosphatase in human semen: an investigation using enzyme inhibitors and gel electrophoresis. European journal of clinical chemistry and clinical biochemistry : journal of the Forum of European Clinical Chemistry Societies. 1993;31(12):811-814. https://doi.org/10.1515/cclm.1993.31.12.811.

20. Lin CW, Fishman WH. L-Homoarginine. An organ-specific, uncompetitive inhibitor of human liver and bone alkaline phosphohydrolases. The Journal of biological chemistry. 1972;247(10):3082-3087.

21. Lin CW, Sie HG, Fishman WH. L-tryptophan. A non-allosteric organ-specific uncompetitive inhibitor of human placental alkaline phosphatase. The Biochemical journal. 1971;124(3):509-516. https://doi.org/10.1042/bj1240509.

22. MacGregor GR, Zambrowicz BP, Soriano P. Tissue non-specific alkaline phosphatase is expressed in both embryonic and extraembryonic lineages during mouse embryogenesis but is not required for migration of primordial germ cells. Development (Cambridge, England). 1995;121(5):1487-1496. https://doi.org/10.1242/dev.121.5.1487.

23. McLaughlin PJ, Lewis-Jones I, Hutchinson GE, Johnson PM. Placental-type alkaline phosphatase in human seminal plasma from fertile and infertile men. Fertility and sterility. 1986;46(5):934-937.

24. Merchant-Larios H, Mendlovic F, Alvarez-Buylla A. Characterization of alkaline phosphatase from primordial germ cells and ontogenesis of this enzyme in the mouse. Differentiation; research in biological diversity. 1985;29(2):145-151. https://doi.org/10.1111/j.1432-0436.1985.tb00308.x.

25. Millán JL. Alkaline Phosphatases : Structure, substrate specificity and functional relatedness to other members of a large superfamily of enzymes. Purinergic signalling. 2006;2(2):335-341. https://doi.org/10.1007/s11302-005-5435-6.

26. Mulnard J, Huygens R. Ultrastructural localization of non-specific alkaline phosphatase during cleavage and blastocyst formation in the mouse. Journal of embryology and experimental morphology. 1978;44:121-131.

27. Narisawa S, Harmey D, Magnusson P, Millán JL. Conserved epitopes in human and mouse tissuenonspecific alkaline phosphatase. Second report of the ISOBM TD-9 workshop. Tumour biology : the journal of the International Society for Oncodevelopmental Biology and Medicine. 2005;26(3):113-120. https://doi.org/10.1159/000086482.

28. Narisawa S, Hofmann MC, Ziomek CA, Millán JL. Embryonic alkaline phosphatase is expressed at M-phase in the spermatogenic lineage of the mouse. Development (Cambridge, England). 1992;116(1):159-165. https://doi.org/10.1242/dev.116.1.159.

29. O'Brien PJ, Herschlag D. Alkaline phosphatase revisited: hydrolysis of alkyl phosphates. Biochemistry. 2002 Mar 5;41(9):3207-25. doi: 10.1021/bi012166y.

30. Roelofs H, Manes T, Janszen T, Millán JL, Oosterhuis JW, Looijenga LH. Heterogeneity in alkaline phosphatase isozyme expression in human testicular germ cell tumours: An enzyme- /immunohistochemical and molecular analysis. J Pathol. 1999 Oct;189(2):236-44. doi: 10.1002/(SICI)1096-9896(199910)189:23.0.CO;2-J.

31. Saini D, Kala M, Jain V, Sinha S. Targeting the active site of the placental isozyme of alkaline phosphatase by phage-displayed scFv antibodies selected by a specific uncompetitive inhibitor. BMC biotechnology. 2005;5:33. https://doi.org/10.1186/1472-6750-5-33.

32. Saitou M, Barton SC, Surani MA. A molecular programme for the specification of germ cell fate in mice. Nature. 2002;418(6895):293-300. https://doi.org/10.1038/nature00927.

33. Sebastián-Serrano Á, de Diego-García L, Martínez-Frailes C, Ávila J, Zimmermann H, Millán JL, et al. Tissue-nonspecific Alkaline Phosphatase Regulates Purinergic Transmission in the Central Nervous System During Development and Disease. Comput Struct Biotechnol J. 2014 Dec 15;13:95-100. doi: 10.1016/j.csbj.2014.12.004.

34. Soma K, Izumi M, Yamamoto Y, Miyazaki S, Watanabe K. In Vitro and In Vivo Pharmacological Profiles of DS-1211, a Novel Potent, Selective, and Orally Bioavailable Tissue-Nonspecific Alkaline Phosphatase Inhibitor. Journal of bone and mineral research : the official journal of the American Society for Bone and Mineral Research. 2022;37(10):2033-43. https://doi.org/10.1002/jbmr.4680.

35. Wang P, Suo LJ, Shang H, Li Y, Li GX, Li QW, et al. Differentiation of spermatogonial stem cell-like cells from murine testicular tissue into haploid male germ cells in vitro. Cytotechnology. 2014 May;66(3):365-72. doi: 10.1007/s10616-013-9584-0.

36. Wang W, Xu J, Du B, Kirsch T. Role of the progressive ankylosis gene (ank) in cartilage mineralization. Molecular and cellular biology. 2005;25(1):312-323.

37. Yamashita T, Sawanobori-isobe E, Mori M. Stabilization of human serum alkaline phosphatase to histidine-induced heat inactivation by tryptic digestion. Journal of biochemistry. 1976;80(1):129- 134. doi: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131244

38. Zaher DM, El-Gamal MI, Omar HA, Aljareh SN, Al-Shamma SA, Ali AJ, et al. Recent advances with alkaline phosphatase isoenzymes and their inhibitors. Arch Pharm (Weinheim). 2020 May;353(5):e2000011. doi: 10.1002/ardp.202000011.

39. Zhang H, Yang L, Ding W, Ma Y. The pHdependent activation mechanism of Ser102 in Escherichia coli alkaline phosphatase: a theoretical study. Journal of biological inorganic chemistry : JBIC : a publication of the Society of Biological Inorganic Chemistry. 2018;23(2):277-284. https://doi.org/10.1007/s00775-017-1529-1


Рецензия

Для цитирования:


Пономаренко Е.А., Мхитаров В.А., Артемьева К.А., Кузнецова Е.В., Гоуфман Е.И., Лопухов А.В., Клячко Н.Л., Макарова О.В. Свойства тканенеспецифической щелочной фосфатазы семенников млекопитающих. Журнал анатомии и гистопатологии. 2026;15(1):95-104. https://doi.org/10.18499/2225-7357-2026-15-1-95-104

For citation:


Ponomarenko E.A., Mkhitarov V.A., Artem'eva К.A., Kuznetsova E.V., Goufman E.I., Lopukhov A.V., Klyachko N.L., Makarova O.V. Properties of Tissue-Nonspecific Alkaline Phosphatase from Mammalian Testes. Journal of Anatomy and Histopathology. 2026;15(1):95-104. (In Russ.) https://doi.org/10.18499/2225-7357-2026-15-1-95-104

Просмотров: 54

JATS XML


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 2225-7357 (Print)